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【判断题】

在非竞争性抑制剂存在下,加入足够量的底物,酶促反应能够达到正常V max 。

A.
正确
B.
错误
参考答案:
参考解析:
.
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举一反三

【多选题】非竞争性抑制作用与竞争性抑制作用的不同点,在于前者的

A.
Km值增加
B.
抑制剂与底物结构相似
C.
Km值不变
D.
抑制剂与酶活性中心外的基团结合
E.
提高底物浓度Vmax仍然降低

【单选题】关于酶竞争性抑制剂的叙述错误的是

A.
抑制剂与底物结构相似
B.
抑制剂与底物竞争酶的底物结合部位
C.
增加底物浓度也不能达到最大反应速度
D.
当抑制剂存在时Km值变大
E.
抑制剂与酶非共价结合

【单选题】酶的竞争性抑制有下列何种酶促反应动⼒学的效应?( )

A.
增加Km值⽽不影响Vmax
B.
降低Km值⽽不影响Vmax
C.
增加Vmax但不会影响Km值
D.
Vmax和Km值均降低
E.
Vmax和Km值均升⾼

【单选题】关于酶竞争性抑制剂的叙述错误的是

A.
抑制剂与酶非共价结合
B.
抑制剂与底物结构相似
C.
当抑制剂存在时Km值变大
D.
抑制剂与底物竞争酶的底物结合部位
E.
增加底物浓度也不能达到最大反应速度

【单选题】当底物浓度增大到一定程度时,反应为零级反应,此时关于底物浓度对酶促反应速度的影响,最恰当的解释是()。

A.
酶与未形变底物形成复合物。
B.
形变底物与酶产生不可逆结合
C.
酶的活性部位为底物所饱和。
D.
过多底物与酶发生不利于催化反应的结合

【单选题】酶的非竞争性抑制作用的特点是()

A.
抑制剂与酶的活性中心结构相似
B.
抑制剂与酶作用的底物结构相似
C.
抑制作用强弱与抑制剂浓度无关
D.
抑制作用不受底物浓度的影响
E.
动力学曲线中Vmax不变,Km值变小

【单选题】非竞争性抑制是指抑制剂结合在酶的()

A.
活性中心内
B.
活性中心外
C.
二者均是
D.
二者均不是

【单选题】关于温度与酶促反应速度关系的叙述,错误的是

A.
酶在短时间内可耐受较高温度
B.
最适温度是酶特征性常数
C.
超过最适温度酶促反应速度降低
D.
最适温度时,反应速度最快
E.
酶都有最适温度

【单选题】非竞争性抑制剂的功能为

A.
占据酶的底物结合部位
B.
影响酶执行催化功能
C.
阻止底物与酶的结合
D.
不可逆的影响酶活性

【单选题】含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是()

A.
传递电子,原子和化学基团
B.
稳定酶蛋白的构象
C.
作为酶活性中心的一部分
D.
决定酶的专一性

【单选题】非竞争性抑制的特点是

A.
抑制剂与底物结构相似
B.
抑制程度取决于抑制剂的浓度
C.
增加底物浓度可解除抑制
D.
酶与抑制剂结合不影响其与底物结合
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抑制剂与底物结构相似
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Km值不变
D.
抑制剂与酶活性中心外的基团结合
E.
提高底物浓度Vmax仍然降低
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A.
抑制剂与底物结构相似
B.
抑制剂与底物竞争酶的底物结合部位
C.
增加底物浓度也不能达到最大反应速度
D.
当抑制剂存在时Km值变大
E.
抑制剂与酶非共价结合
【单选题】酶的竞争性抑制有下列何种酶促反应动⼒学的效应?( )
A.
增加Km值⽽不影响Vmax
B.
降低Km值⽽不影响Vmax
C.
增加Vmax但不会影响Km值
D.
Vmax和Km值均降低
E.
Vmax和Km值均升⾼
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A.
抑制剂与酶非共价结合
B.
抑制剂与底物结构相似
C.
当抑制剂存在时Km值变大
D.
抑制剂与底物竞争酶的底物结合部位
E.
增加底物浓度也不能达到最大反应速度
【单选题】当底物浓度增大到一定程度时,反应为零级反应,此时关于底物浓度对酶促反应速度的影响,最恰当的解释是()。
A.
酶与未形变底物形成复合物。
B.
形变底物与酶产生不可逆结合
C.
酶的活性部位为底物所饱和。
D.
过多底物与酶发生不利于催化反应的结合
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A.
抑制剂与酶的活性中心结构相似
B.
抑制剂与酶作用的底物结构相似
C.
抑制作用强弱与抑制剂浓度无关
D.
抑制作用不受底物浓度的影响
E.
动力学曲线中Vmax不变,Km值变小
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A.
活性中心内
B.
活性中心外
C.
二者均是
D.
二者均不是
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A.
酶在短时间内可耐受较高温度
B.
最适温度是酶特征性常数
C.
超过最适温度酶促反应速度降低
D.
最适温度时,反应速度最快
E.
酶都有最适温度
【单选题】非竞争性抑制剂的功能为
A.
占据酶的底物结合部位
B.
影响酶执行催化功能
C.
阻止底物与酶的结合
D.
不可逆的影响酶活性
【单选题】含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是()
A.
传递电子,原子和化学基团
B.
稳定酶蛋白的构象
C.
作为酶活性中心的一部分
D.
决定酶的专一性
【单选题】非竞争性抑制的特点是
A.
抑制剂与底物结构相似
B.
抑制程度取决于抑制剂的浓度
C.
增加底物浓度可解除抑制
D.
酶与抑制剂结合不影响其与底物结合